ALOX15B

ALOX15B
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 4NRE
Ідентифікатори
Символи	ALOX15B, 15-LOX-2, arachidonate 15-lipoxygenase, type B, arachidonate 15-lipoxygenase type B
Зовнішні ІД	OMIM: 603697 MGI: 1098228 HomoloGene: 886 GeneCards: ALOX15B
Онтологія гена Молекулярна функція • iron ion binding • calcium ion binding • dioxygenase activity • зв'язування з іоном металу • arachidonate 8(S)-lipoxygenase activity • linoleate 13S-lipoxygenase activity • oxidoreductase activity • oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen • lipid binding • arachidonate 15-lipoxygenase activity Клітинна компонента • внутрішньоклітинний • екзосома • extrinsic component of membrane • гіалоплазма • клітинне ядро • мембрана • цитоскелет • клітинна мембрана • цитоплазма Біологічний процес • GO:0097285 апоптоз • linoleic acid metabolic process • negative regulation of growth • lipid metabolism • positive regulation of keratinocyte differentiation • negative regulation of cell cycle • prostate gland development • lipoxygenase pathway • hepoxilin biosynthetic process • positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation • negative regulation of cell migration • positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway • regulation of epithelial cell differentiation • negative regulation of cell population proliferation • arachidonic acid metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	247	11688
Ensembl	ENSG00000179593	ENSMUSG00000020891
UniProt	O15296	O35936
RefSeq (мРНК)	NM_001141 NM_001039130 NM_001039131	NM_009661
RefSeq (білок)	NP_001034219 NP_001034220 NP_001132	NP_033791
Локус (UCSC)	Хр. 17: 8.04 – 8.05 Mb	Хр. 11: 69.07 – 69.09 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ALOX15B (англ. Arachidonate 15-lipoxygenase, type B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 676 амінокислот, а молекулярна маса — 75 857.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAEFRVRVST		GEAFGAGTWD		KVSVSIVGTR		GESPPLPLDN		LGKEFTAGAE
EDFQVTLPED		VGRVLLLRVH		KAPPVLPLLG		PLAPDAWFCR		WFQLTPPRGG
HLLFPCYQWL		EGAGTLVLQE		GTAKVSWADH		HPVLQQQRQE		ELQARQEMYQ
WKAYNPGWPH		CLDEKTVEDL		ELNIKYSTAK		NANFYLQAGS		AFAEMKIKGL
LDRKGLWRSL		NEMKRIFNFR		RTPAAEHAFE		HWQEDAFFAS		QFLNGLNPVL
IRRCHYLPKN		FPVTDAMVAS		VLGPGTSLQA		ELEKGSLFLV		DHGILSGIQT
NVINGKPQFS		AAPMTLLYQS		PGCGPLLPLA		IQLSQTPGPN		SPIFLPTDDK
WDWLLAKTWV		RNAEFSFHEA		LTHLLHSHLL		PEVFTLATLR		QLPHCHPLFK
LLIPHTRYTL		HINTLARELL		IVPGQVVDRS		TGIGIEGFSE		LIQRNMKQLN
YSLLCLPEDI		RTRGVEDIPG		YYYRDDGMQI		WGAVERFVSE		IIGIYYPSDE
SVQDDRELQA		WVREIFSKGF		LNQESSGIPS		SLETREALVQ		YVTMVIFTCS
AKHAAVSAGQ		FDSCAWMPNL		PPSMQLPPPT		SKGLATCEGF		IATLPPVNAT
CDVILALWLL		SKEPGDQRPL		GTYPDEHFTE		EAPRRSIATF		QSRLAQISRG
IQERNQGLVL		PYTYLDPPLI		ENSVSI

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм ліпідів, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами, іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані.

Література

• Brash A.R., Boeglin W.E., Chang M.S. (1997). Discovery of a second 15S-lipoxygenase in humans. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 6148—6152. PMID 9177185 DOI:10.1073/pnas.94.12.6148
• Krieg P., Marks F., Fuerstenberger G. (2001). A gene cluster encoding human epidermis-type lipoxygenases at chromosome 17p13.1: cloning, physical mapping, and expression. Genomics. 73: 323—330. PMID 11350124 DOI:10.1006/geno.2001.6519
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Kilty I., Logan A., Vickers P.J. (1999). Differential characteristics of human 15-lipoxygenase isozymes and a novel splice variant of 15S-lipoxygenase. Eur. J. Biochem. 266: 83—93. PMID 10542053 DOI:10.1046/j.1432-1327.1999.00818.x
• Jisaka M., Kim R.B., Boeglin W.E., Brash A.R. (2000). Identification of amino acid determinants of the positional specificity of mouse 8S-lipoxygenase and human 15S-lipoxygenase-2. J. Biol. Chem. 275: 1287—1293. PMID 10625675 DOI:10.1074/jbc.275.2.1287
• Yoo H., Jeon B., Jeon M.S., Lee H., Kim T.Y. (2008). Reciprocal regulation of 12- and 15-lipoxygenases by UV-irradiation in human keratinocytes. FEBS Lett. 582: 3249—3253. PMID 18755188 DOI:10.1016/j.febslet.2008.08.017

Див. також

• Хромосома 17