Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat: verschil tussen versies
-dt |
→Functies: aanv |
||
| (9 tussenliggende versies door 3 gebruikers niet weergegeven) | |||
| Regel 3: | Regel 3: | ||
| afbeelding1 = NADP+ phys.svg |
| afbeelding1 = NADP+ phys.svg |
||
| afbeeldingbreedte1 = 210 |
| afbeeldingbreedte1 = 210 |
||
| onderschrift1 = ▵ [[Structuurformule]] van geoxideerd NADP<sup>+</sup> |
| onderschrift1 = ▵ [[Structuurformule]] van geoxideerd NADP<sup>+</sup> <br> Merk op dat er een [[fosfaatgroep]] aanwezig is. |
||
| Formule = C{{sub|21}}H{{sub|29}}N{{sub|7}}O{{sub|17}}P{{sub|3}} |
| Formule = C{{sub|21}}H{{sub|29}}N{{sub|7}}O{{sub|17}}P{{sub|3}} |
||
| Molgewicht = 744.416 |
| Molgewicht = 744.416 |
||
| Regel 28: | Regel 28: | ||
| Vlampunt = |
| Vlampunt = |
||
}} |
}} |
||
'''Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat''' |
'''Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat''' ('''NADP''') is een [[co-enzym]] dat een rol speelt in diverse [[Assimilatie (biochemie)|assimilatie]]reacties, zoals de [[Calvincyclus]] en de biosynthese van [[lipide]]n en [[nucleïnezuren]]. Het is een elektronendrager, betrokken bij veel biochemische [[redoxreactie]]s, en komt voor in de cellen van alle bekende organismen.<ref name="pmid26284036">{{citeer journal |auteur=Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, ''et al.'' |taal=en|title=NADPH-generating systems in bacteria and archaea |journal=Frontiers in Microbiology |date=2015 |volume=6 |pages=742 |doi=10.3389/fmicb.2015.00742 |pmid=26284036}}</ref> Het molecuul bestaat uit twee nucleotiden, onderling verbonden via de [[fosfaatgroep]]en, waarvan de ene nucleotide de [[nucleobase]] [[adenine]] draagt en de ander [[nicotinamide]]. NADP kan in twee vormen voorkomen, in [[oxidatie|geoxideerd]]e vorm (elektronenarm) en [[reductie (scheikunde)|gereduceerd]]e vorm (elektronenrijk), respectievelijk afgekort tot '''NADP<sup>+</sup>''' en '''NADPH'''. |
||
NADP is voornamelijk bekend door zijn rol in de [[fotosynthese]]. In de laatste stap van de [[lichtreacties]], de licht-afhankelijke reactieketen van de fotosynthese, wordt NADPH gevormd uit NADP<sup>+</sup>. Bij [[planten]] en [[cyanobacteriën]] zijn de elektronen die voor deze omzetting nodig zijn afkomstig uit water. Het gevormde NADPH |
NADP is voornamelijk bekend door zijn rol in de [[fotosynthese]]. In de laatste stap van de [[lichtreacties]], de licht-afhankelijke reactieketen van de fotosynthese, wordt NADPH gevormd uit NADP<sup>+</sup>. Bij [[planten]] en [[cyanobacteriën]] zijn de elektronen die voor deze omzetting nodig zijn afkomstig uit water. Het gevormde NADPH is een sterk ''reducerend vermogen'',<ref group=kleine-letter>NADPH wordt een ''reducerend vermogen'' genoemd, omdat het de [[reductie (scheikunde)|reductie]] van veel stoffen in de andere [[halfreactie]] mogelijk maakt (in dit geval de reductie van CO<sub>2</sub> in suikers). Zelf wordt het geoxideerd.</ref> en wordt in de Calvincyclus gebruikt om koolstofdioxide te assimileren en om te zetten in [[glucose]]. |
||
NADP wordt gevormd uit het sterk gelijkende [[Nicotinamide-adenine-dinucleotide|NAD]], door koppeling van een extra fosfaatgroep aan de [[ribose]]-ring van de nucleotide die adenine draagt. Het [[enzym]] dat deze koppeling katalyseert heet NAD<sup>+</sup>-kinase. De fosfaatgroep kan verwijderd worden door NADP<sup>+</sup>-fosfatase.<ref>{{citeer journal |auteur=Kawai S, Murata K, |title=Structure and function of NAD kinase and NADPH phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H). |journal=Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry |date=2008 |volume=72 |issue=4 |pages=919–30 |doi=10.1271/bbb.70738 |taal=en|pmid=18391451}}</ref> |
NADP wordt gevormd uit het sterk gelijkende [[Nicotinamide-adenine-dinucleotide|NAD]], door koppeling van een extra fosfaatgroep aan de [[ribose]]-ring van de nucleotide die adenine draagt. Het [[enzym]] dat deze koppeling katalyseert heet NAD<sup>+</sup>-kinase. De fosfaatgroep kan verwijderd worden door NADP<sup>+</sup>-fosfatase.<ref>{{citeer journal |auteur=Kawai S, Murata K, |title=Structure and function of NAD kinase and NADPH phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H). |journal=Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry |date=2008 |volume=72 |issue=4 |pages=919–30 |doi=10.1271/bbb.70738 |taal=en|pmid=18391451}}</ref> |
||
==Synthese== |
==Synthese== |
||
NADP<sup>+</sup> wordt gevormd uit het |
NADP<sup>+</sup> wordt gevormd uit het in structuur en functie sterk overeenkomende [[Nicotinamide-adenine-dinucleotide|NAD]]. NAD wordt in cellen gesynthetiseerd uit aminozuren (''[[de novo]]'') of uit verbindingen met een voorgevormde [[pyridine]]-ring via een [[salvage-pathway]] (zoals het uit voeding beschikbare [[nicotinezuur]] en andere [[vitamine B3]]-derivaten). NAD<sup>+</sup>-kinase voegt een fosfaatgroep toe aan de ribose op de 2'-positie. Sommige NAD<sup>+</sup>-kinasen, met name zij die voorkomen in mitochondriën, kunnen ook NADH direct in NADPH omzetten.<ref>{{citeer journal | auteur = Iwahashi Y, Hitoshio A, Tajima N, Nakamura T | title = Characterization of NADH kinase from Saccharomyces cerevisiae | journal = Journal of Biochemistry | volume = 105 | issue = 4 | taal=en|pages = 588–93 | date = 1989 | pmid = 2547755 | doi = 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709 }}</ref><ref>{{citeer journal | auteur = Iwahashi Y, Nakamura T | title = Localization of the NADH kinase in the inner membrane of yeast mitochondria | journal = Journal of Biochemistry | volume = 105 | issue = 6 | pages = 916–21 | date = 1989 | taal=en|pmid = 2549021 | doi = 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779 }}</ref> De syntheseroute van NADP in [[prokaryoten]] is nog niet geheel ontrafeld, maar men vermoedt dat het proces op een vergelijkbare manier verloopt.<ref name="pmid26284036"/> |
||
===Vorming van NADPH=== |
===Vorming van NADPH=== |
||
| Regel 43: | Regel 43: | ||
==Functies== |
==Functies== |
||
Zoals hierboven beschreven heeft NADPH een sterk ''reducerend vermogen'' voor diverse biosynthesereacties, maar het wordt ook gebruikt in andere cellulaire processen zoals bescherming tegen [[reactieve zuurstofcomponent]]en (ROS) door vorming van [[glutathion]].<ref>{{citeer journal | auteur = Rush GF, Gorski JR, ''et al''.| title = Organic hydroperoxide-induced lipid peroxidation and cell death in isolated hepatocytes | journal = Toxicology and Applied Pharmacology | volume = 78 | issue = 3 | pages = 473–83 | date = 1985 |taal=en| pmid = 4049396 | doi = 10.1016/0041-008X(85)90255-8 }}</ref> Het onder controle houden van ROS wordt door sommige cellen |
Zoals hierboven beschreven heeft NADPH een sterk ''reducerend vermogen'' voor diverse biosynthesereacties, maar het wordt ook gebruikt in andere cellulaire processen zoals bescherming tegen [[reactieve zuurstofcomponent]]en (ROS) door vorming van [[glutathion]].<ref>{{citeer journal | auteur = Rush GF, Gorski JR, ''et al''.| title = Organic hydroperoxide-induced lipid peroxidation and cell death in isolated hepatocytes | journal = Toxicology and Applied Pharmacology | volume = 78 | issue = 3 | pages = 473–83 | date = 1985 |taal=en| pmid = 4049396 | doi = 10.1016/0041-008X(85)90255-8 }}</ref> Het onder controle houden van ROS wordt door sommige cellen (die immuun zijn tegen ROS) gebruikt om pathogenen met [[Radicaal (scheikunde)|zuurstofradicalen]] aan te vallen.<ref>{{citeer journal | auteur = Ogawa K, Suzuki K, Okutsu M, Yamazaki K, Shinkai S | title = The association of elevated reactive oxygen species levels from neutrophils with low-grade inflammation in the elderly | journal = Immunity & Ageing | volume = 5 | issue = | pages = 13 | date = October 2008 | pmid = 18950479 | taal=en| | doi = 10.1186/1742-4933-5-13 }}</ref> Naast de fotosynthese is NADP betrokken bij de vorming van [[cholesterol]] en de elongatie van [[vetzuur]]ketens. |
||
<gallery widths="205" heights="240"> |
<gallery widths="205" heights="240"> |
||
Bestand:NADP-3D-balls.png |
Bestand:NADP-3D-balls.png|NADP<sup>+</sup> |
||
Bestand:NADPH-3D-balls.png |
Bestand:NADPH-3D-balls.png|NADPH |
||
</gallery> |
</gallery> |
||
NAD wordt gebruikt als reducerend én als oxiderend vermogen: hierdoor moet er een relatief hoge NAD<sup>+</sup>/NADH-ratio in cellen worden gehandhaafd. NADP wordt daarentegen vrijwel uitsluitend als reducerend vermogen gebruikt, namelijk bij anabolische processen zoals [[vetzuur]]synthese en [[fotosynthese]]. De verhouding NADP<sup>+</sup>/NADPH in cellen wordt hiervoor relatief laag gehouden. Dankzij het lage standaardelektrodepotentiaal (minder dan –0,37 V), reageert het NADPH voornamelijk als elektronendonor.<ref name="Ruma">{{Citeer boek|auteur =Ruma Banerjee|datum = 2007|titel = Redox Biochemistry|uitgever =John Wiley & Sons|plaats = |ISBN = 9780471786245| pages = 39–40|taal =en}}</ref> |
|||
==Zie ook== |
==Zie ook== |
||
| Regel 55: | Regel 57: | ||
{{Appendix||2= |
{{Appendix||2= |
||
==Noten== |
|||
{{References|group=kleine-letter}} |
{{References|group=kleine-letter}} |
||
==Referenties== |
|||
{{References||30em}} |
{{References||30em}} |
||
}} |
}} |
||
Huidige versie van 4 jun 2021 om 23:37
| Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat | ||||
|---|---|---|---|---|
| Structuurformule en molecuulmodel | ||||
| ||||
| Algemeen | ||||
| Molecuulformule | C21H29N7O17P3 | |||
| IUPAC-naam | Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat | |||
| Andere namen | onder andere: [1]
| |||
| Molmassa | 744.416 g/mol | |||
| CAS-nummer | 53-59-8 | |||
| PubChem | 925 | |||
| Wikidata | Q28747 | |||
| Fysische eigenschappen | ||||
| Aggregatietoestand | vast | |||
| Kleur | wit | |||
| Tenzij anders vermeld zijn standaardomstandigheden gebruikt (298,15 K of 25 °C, 1 bar). | ||||
| ||||
Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat (NADP) is een co-enzym dat een rol speelt in diverse assimilatiereacties, zoals de Calvincyclus en de biosynthese van lipiden en nucleïnezuren. Het is een elektronendrager, betrokken bij veel biochemische redoxreacties, en komt voor in de cellen van alle bekende organismen.[2] Het molecuul bestaat uit twee nucleotiden, onderling verbonden via de fosfaatgroepen, waarvan de ene nucleotide de nucleobase adenine draagt en de ander nicotinamide. NADP kan in twee vormen voorkomen, in geoxideerde vorm (elektronenarm) en gereduceerde vorm (elektronenrijk), respectievelijk afgekort tot NADP+ en NADPH.
NADP is voornamelijk bekend door zijn rol in de fotosynthese. In de laatste stap van de lichtreacties, de licht-afhankelijke reactieketen van de fotosynthese, wordt NADPH gevormd uit NADP+. Bij planten en cyanobacteriën zijn de elektronen die voor deze omzetting nodig zijn afkomstig uit water. Het gevormde NADPH is een sterk reducerend vermogen,[a] en wordt in de Calvincyclus gebruikt om koolstofdioxide te assimileren en om te zetten in glucose.
NADP wordt gevormd uit het sterk gelijkende NAD, door koppeling van een extra fosfaatgroep aan de ribose-ring van de nucleotide die adenine draagt. Het enzym dat deze koppeling katalyseert heet NAD+-kinase. De fosfaatgroep kan verwijderd worden door NADP+-fosfatase.[3]
Synthese[bewerken | brontekst bewerken]
NADP+ wordt gevormd uit het in structuur en functie sterk overeenkomende NAD. NAD wordt in cellen gesynthetiseerd uit aminozuren (de novo) of uit verbindingen met een voorgevormde pyridine-ring via een salvage-pathway (zoals het uit voeding beschikbare nicotinezuur en andere vitamine B3-derivaten). NAD+-kinase voegt een fosfaatgroep toe aan de ribose op de 2'-positie. Sommige NAD+-kinasen, met name zij die voorkomen in mitochondriën, kunnen ook NADH direct in NADPH omzetten.[4][5] De syntheseroute van NADP in prokaryoten is nog niet geheel ontrafeld, maar men vermoedt dat het proces op een vergelijkbare manier verloopt.[2]
Vorming van NADPH[bewerken | brontekst bewerken]
Het enzym ferredoxine—NADP+-reductase is een belangrijke omzetter van NADP+ in NADPH. Het enzym komt voor in planten en cyanobacteriën en katalyseert de laatste stap van de lichtreacties binnen de fotosynthese. Het in de lichtreacties gevormde NADPH levert de Calvincyclus waterstof en wordt gebruikt om glucose te vormen uit abiotische componenten. NADP+ is ook werkzaam als elektronenacceptor in andere stofwisselingsroutes. Zo is het nodig voor de reductie van nitraat tot ammoniak; een proces dat plaatsvindt tijdens stikstofassimilatie en productie van vetzuren.[2]
Er bestaan nog andere, minder bekende mechanismen waarin NADPH wordt gesynthetiseerd. Deze mechanismen vinden alleen plaats in de aanwezigheid van mitochondriën, en komen dus alleen voor in eukaryoten. De belangrijkste enzymen in deze koolstofmetabolisme-gerelateerde processen zijn de NADP-bindende isovormen van iso-citroenzuurdehydrogenase (IDH) en glutamaatdehydrogenase.[6]
Functies[bewerken | brontekst bewerken]
Zoals hierboven beschreven heeft NADPH een sterk reducerend vermogen voor diverse biosynthesereacties, maar het wordt ook gebruikt in andere cellulaire processen zoals bescherming tegen reactieve zuurstofcomponenten (ROS) door vorming van glutathion.[7] Het onder controle houden van ROS wordt door sommige cellen (die immuun zijn tegen ROS) gebruikt om pathogenen met zuurstofradicalen aan te vallen.[8] Naast de fotosynthese is NADP betrokken bij de vorming van cholesterol en de elongatie van vetzuurketens.
-
NADP+
-
NADPH
NAD wordt gebruikt als reducerend én als oxiderend vermogen: hierdoor moet er een relatief hoge NAD+/NADH-ratio in cellen worden gehandhaafd. NADP wordt daarentegen vrijwel uitsluitend als reducerend vermogen gebruikt, namelijk bij anabolische processen zoals vetzuursynthese en fotosynthese. De verhouding NADP+/NADPH in cellen wordt hiervoor relatief laag gehouden. Dankzij het lage standaardelektrodepotentiaal (minder dan –0,37 V), reageert het NADPH voornamelijk als elektronendonor.[9]
Zie ook[bewerken | brontekst bewerken]
Noten
- ↑ NADPH wordt een reducerend vermogen genoemd, omdat het de reductie van veel stoffen in de andere halfreactie mogelijk maakt (in dit geval de reductie van CO2 in suikers). Zelf wordt het geoxideerd.
Referenties
- ↑ (en) National Center for Biotechnology Information. PubChem Database. CID=5886, 29-05-2019.
- ↑ a b c (en) Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, et al. (2015). NADPH-generating systems in bacteria and archaea. Frontiers in Microbiology 6: 742. PMID 26284036. DOI: 10.3389/fmicb.2015.00742.
- ↑ (en) Kawai S, Murata K, (2008). Structure and function of NAD kinase and NADPH phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H).. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 72 (4): 919–30. PMID 18391451. DOI: 10.1271/bbb.70738.
- ↑ (en) Iwahashi Y, Hitoshio A, Tajima N, Nakamura T (1989). Characterization of NADH kinase from Saccharomyces cerevisiae. Journal of Biochemistry 105 (4): 588–93. PMID 2547755. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709.
- ↑ (en) Iwahashi Y, Nakamura T (1989). Localization of the NADH kinase in the inner membrane of yeast mitochondria. Journal of Biochemistry 105 (6): 916–21. PMID 2549021. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779.
- ↑ (en) Hanukoglu I, Rapoport R (1995). Routes and regulation of NADPH production in steroidogenic mitochondria. Endocrine Research 21 (1–2): 231–41. PMID 7588385. DOI: 10.3109/07435809509030439.
- ↑ (en) Rush GF, Gorski JR, et al. (1985). Organic hydroperoxide-induced lipid peroxidation and cell death in isolated hepatocytes. Toxicology and Applied Pharmacology 78 (3): 473–83. PMID 4049396. DOI: 10.1016/0041-008X(85)90255-8.
- ↑ (en) Ogawa K, Suzuki K, Okutsu M, Yamazaki K, Shinkai S (October 2008). The association of elevated reactive oxygen species levels from neutrophils with low-grade inflammation in the elderly. Immunity & Ageing 5: 13. PMID 18950479. DOI: 10.1186/1742-4933-5-13.
- ↑ (en) Ruma Banerjee (2007). Redox Biochemistry. John Wiley & Sons, 39–40. ISBN 9780471786245.